К белкам острой фазы воспаления относят
Белки острой фазы воспаления – это неоднородная группа белковых субстанций, которые интенсивно синтезируются при развитии острой фазы воспаления по принципу индуцибельной системы генной регуляции и являются важными компонентами врожденных механизмов резистентности.
Почти все острофазовые белки вырабатываются гепатоцитами под влиянием доиммуных цитокинов макрофагов (в первую очередь интерлейкин-6 [ИЛ-6], а также интерлейкин-1β [ИЛ-1β] и фактор некроза опухоли α [ФНО- α]).
Все острофазовые белки условно разделены на три группы (А, Б и В) и отличаются друг от друга по механизму действия. В группу А включены церулоплазмин и С3-компонент комплемента. При развитии воспаления их содержание в плазме крови возрастает на 25-50% от исходного. Группу Б составляют α1-антитрипсин, α1-антихимотрипсин, β2-макроглобулин, гаптоглобин и фибриноген. В острой фазе воспаления их уровень повышается в 2-3 раза. Перечисленные острофазовые белки играют протективную роль, максимально ограничивая самоповреждение при воспалении, обуславливая наиболее придельное, а значит, и экономное использование других факторов врожденной резистентности.
И наконец, в третью группу включены С-реактивный белок, маннозосвязывающий протеин, сывороточный белок амилоида А и интерлейкин-1β. Их уровень при воспалении увеличивается почти в 1000 раз. Такие разнородные белки объединены в единую группу, исходя из практических соображений, поскольку их содержание при воспалении резко возрастает, они используются на практике как лабораторные маркеры воспалительного процесса. Данные белки острой фазы задействованы в эффекторных механизмах. Из таких белков наиболее изученными являются С-реактивный белок и маннозосвязывающий белок. Оба фактора синтезируются гепатоцитами и обладают по крайней мере двумя свойствами, которые определяют их противомикробную активность, – способностью к опсонизации и обеспечению активации комплемента.
Церулоплазмин относится к так называемым антинутриентам – эффективно связывает медь, предотвращая поступление этого микроэлемента в микроорганизм.
Сывороточный белок амилоида А
Сывороточный белок амилоида А используется для быстрого механического заполнения дефектов, образованных вследствие некротических процессов при воспалении.
Многие острофазовые белки являются ингибиторами протеаз (например, α1-антитрипсин, α1-антихимотрипсин и β2-макроглобулин). Именно они инактивируют лизосомальные ферменты, высвобожденные из разрушенных клеток, нейтрализуют протеолитические энзимы, секретированные фагоцитами, а также обеспечивают корректную степень активации калликреин-кининовой системы и системы свертывания крови.
Гаптоглобин обеспечивает эвакуацию уцелевшего гемоглобина из очага воспаления.
Фибриноген при экссудации в периваскулярное пространство образует фибриновые сгустки, составляющие преграду для быстрого распространения воспалительного процесса, а также выполняет функцию опсонина.
С-реактивный белок (рис. 3) является своеобразным прототипом антитела и имеет высокую тропность к фосфорилхолину, лецитину и подобным им молекулам, которые широко представлены среди поверхностных структур микроорганизмов. Такие же молекулы находятся и на собственных клетках, однако они надежно экранированы от распознавания. Связавшись с указанной молекулой, С-реактивный белок может выступать в роли опсонина, облегчая распознавание инфекционного агента фагоцитами, или активировать систему комплемента по классическому пути. Дело в том, что данный фактор способен связывать Clq-компонент комплемента с последующим вовлечением всего каскада и формированием мембранатакующих комплексов.
Известно, что содержание СРБ резко возрастает при аутоиммунной патологии (в частности, при системных заболеваниях соединительной ткани). Бытует ошибочное мнение, что СРБ способствует аутоагрессии, хотя в действительности он призван ограничивать ее. Установлено, что С-реактивный протеин совершает опсонизацию и обуславливает дальнейшее разрушение экстраклеточной ДНК и клеточного детрита, которые могут стать причиной аутоиммунной атаки (scavenger). Кроме этого, СРБ осуществляет экранирование наиболее распространенных аутоантигенных детерминант соединительной ткани (фибронектин, ламинин, поликатионные поверхности коллагена, липопротеины низкой и очень низкой плотности). Связываясь с этими лигандами, СРБ выполняет роль своеобразного пластыря, прикрывающего аутоантигены от распознавания и презентации, или же обеспечивает их дальнейшее разрушение, что приводит к утрате антигенных свойств. Материал с сайта https://wiki-med.com
Маннозосвязывающий лектин
Маннозосвязывающий протеин (МСП) является лектином и взаимодействует с остатками маннозы на поверхности клеточных стенок бактерий, опсонизируя их для фагоцитоза моноцитами (макрофаги как более зрелые клетки имеют мембранные маннозосвязывающие рецепторы). Данный протеин работает вместе с так называемыми лектин-ассоциированными протеазами 1 и 2. Присоединение этого фактора к микробным лигандам активирует протеазы, которые расщепляют С2- и С4-компоненты комплемента. Продукты расщепления – фрагменты С2а и С4Ь – формируют СЗ-конвертазу, которая инициирует дальнейший молекулярный каскад комплемента. Таким образом, комплекс маннозосвязывающего протеина и его лектин-ассоциированных протеаз является аналогом Cl-компонента комплемента. Но при этом активация комплемента происходит без участия иммунных комплексов, а значит, начинается сразу же после поступления инфекционного агента в организм.
В последнее время установлена важная роль МСП в аутоиммунных реакциях. Низкая экспрессия этого белка может рассматриваться как фактор риска СКВ, что связано с нарушением клиренса иммунных комплексов, которые образуются при любой инфекции. С другой стороны, МСП играет ведущую роль в аутоагрессии при ревматоидном артрите (РА). Известно, что одной из причин иммунных расстройств при РА является синтез дефектного IgG, который не содержит остатка галактозы. Это приводит к оголению N-ацетил глюкозаминовых групп, которые распознаются МСП как чужеродные, что вызывает активацию комплемента и аутоповреждение.
На этой странице материал по темам:
белки острой фазы презентация
острофазовые показатели воспаления крови это
белки острой фазы воспаления классификация
jcnhfz afpf djcgjktybz ch
белки остройфазы воспаления
Источник
Acute-phase proteins (APPs) are a class of proteins whose plasma concentrations increase (positive acute-phase proteins) or decrease (negative acute-phase proteins) in response to inflammation. This response is called the acute-phase reaction (also called acute-phase response). The acute-phase reaction characteristically involves fever, acceleration of peripheral leukocytes, circulating neutrophils and their precursors.[1] The terms acute-phase protein and acute-phase reactant (APR) are often used synonymously, although some APRs are (strictly speaking) polypeptides rather than proteins.
In response to injury, local inflammatory cells (neutrophil granulocytes and macrophages) secrete a number of cytokines into the bloodstream, most notable of which are the interleukins IL1, and IL6, and TNFα. The liver responds by producing many acute-phase reactants. At the same , the production of a number of other proteins is reduced; these proteins are, therefore, referred to as “negative” acute-phase reactants. Increased acute-phase proteins from the liver may also contribute to the tion of sepsis.[2]
Regulation of synthesis[edit]
TNF-α, IL-1β and IFN-γ are important for the expression of inflammatory tors such as prostaglandins and leukotrienes, and they also cause the production of platelet-activating factor and IL-6. After stimulation of proinflammatory cytokines, Kupffer cells produce IL-6 in the liver and present it to the hepatocytes. IL-6 is the major tor for the hepatocytic secretion of APPs. Synthesis of APP can also be regulated indirectly by cortisol. Cortisol can enhance expression of IL-6 receptors in liver cells and induce IL-6-ted production of APPs.[1]
Positive[edit]
Positive acute-phase proteins serve (as part of the innate immune system) different physiological s within the immune system. Some act to destroy or inhibit growth of microbes, e.g., C-reactive protein, mannose-binding protein,[3]complement factors, ferritin, ceruloplasmin, serum amyloid A and haptoglobin. Others give negative feedback on the inflammatory response, e.g. serpins. Alpha 2-macroglobulin and coagulation factors affect coagulation, mainly stimulating it. This pro-coagulant effect may limit infection by trapping pathogens in local blood clots.[1] Also, some products of the coagulation system can contribute to the innate immune system by their ability to increase vascular permeability and act as chemotactic agents for phagocytic cells.[citation needed]
“Positive” acute-phase proteins:
| Protein | Immune system |
|---|---|
| C-reactive protein | Opsonin on microbes[4] (not an acute-phase reactant in mice) |
| Serum amyloid P component | Opsonin |
| Serum amyloid A |
|
| Complement factors | Opsonization, lysis and clumping of target cells. Chemotaxis |
| Mannan-binding lectin | Mannan-binding lectin pathway of complement activation |
| Fibrinogen, prothrombin, factor VIII, von Willebrand factor | Coagulation factors, trapping invading microbes in blood clots. Some cause chemotaxis |
| Plasminogen activator inhibitor-1 (PAI-1) | Prevents the degradation of blood clots by inhibiting tissue Plasminogen Activator (tPA)[citation needed] |
| Alpha 2-macroglobulin |
|
| Ferritin | Binding iron, inhibiting microbe iron uptake[citation needed] |
| Hepcidin[6] | Stimulates the internalization of ferroportin, preventing release of iron bound by ferritin within intestinal enterocytes and macrophages |
| Ceruloplasmin | Oxidizes iron, facilitating for ferritin, inhibiting microbe iron uptake |
| Haptoglobin | Binds hemoglobin, inhibiting microbe iron uptake and prevents kidney damage |
| Orosomucoid (Alpha-1-acid glycoprotein, AGP) | Steroid carrier |
| Alpha 1-antitrypsin | Serpin, downregulates inflammation |
| Alpha 1-antichymotrypsin | Serpin, downregulates inflammation |
Negative[edit]
“Negative” acute-phase proteins decrease in inflammation. Examples include albumin,[7]transferrin,[7]transthyretin,[7]retinol-binding protein, antithrombin, transcortin. The decrease of such proteins may be used as markers of inflammation. The physiological role of decreased synthesis of such proteins is generally to save amino acids for producing “positive” acute-phase proteins more efficiently. Theoretically, a decrease in transferrin could additionally be decreased by an upregulation of transferrin receptors, but the latter does not appear to change with inflammation.[8]
While the production of C3 (a complement factor) increases in the liver, the plasma concentration often lowers because of an increased turn-over, therefore it is often seen as a negative acute-phase protein.
Clinical ificance[edit]
Measurement of acute-phase proteins, especially C-reactive protein, is a useful marker of inflammation in both medical and veterinary clinical pathology. It correlates with the erythrocyte sedimentation rate (ESR), however not always directly. This is due to the ESR being largely dependent on elevation of fibrinogen, an acute phase reactant with a half-life of approximately one week. This protein will therefore remain higher for longer despite removal of the inflammatory stimuli. In contrast, C-reactive protein (with a half-life of 6-8 hours) rises rapidly and can quickly return to within the normal range if treatment is employed. For example, in active systemic lupus erythematosus, one may find a raised ESR but normal C-reactive protein.[citation needed]They may also indicate liver failure.[9]
References[edit]
- ^ a b c Jain S, Gautam V, Naseem S (January 2011). “Acute-phase proteins: As diagnostic “. Journal of Pharmacy & Bioallied Sciences. 3 (1): 118-27. doi:10.4103/0975-7406.76489. PMC 3053509. PMID 21430962.
- ^ Abbas A, Lichtman A, Pillai S (2012). Basic immunology s and Disorders of the Immune System (4th ed.). Philadelphia, PA: Saunders/Elsevier. p. 40.
- ^ Herpers BL, Endeman H, de Jong BA, de Jongh BM, Grutters JC, Biesma DH, van Velzen-Blad H (Jun 2009). “Acute-phase responsiveness of mannose-binding lectin in -acquired pneumonia is highly dependent upon MBL2 genotypes”. Clin Exp Immunol. 156 (3): 488-94. doi:10.1111/j.1365-2249.2009.03929.x. PMC 2691978. PMID 19438602.
- ^ Lippincott’s Illustrated Reviews: Immunology. Paperback: 384 pages. Publisher: Lippincott Williams & Wilkins; (July 1, 2007). Language: English. ISBN 0-7817-9543-5. ISBN 978-0-7817-9543-2. Page 182
- ^ de Boer JP, Creasey AA, Chang A, Abbink JJ, Roem D, Eerenberg AJ, et al. (December 1993). “Alpha-2-macroglobulin s as an inhibitor of fibrinolytic, clotting, and neutrophilic proteinases in sepsis: studies using a baboon model”. Infection and Immunity. 61 (12): 5035-43. doi:10.1128/iai.61.12.5035-5043.1993. PMC 281280. PMID 7693593.
- ^ Vecchi C, Montosi G, Zhang K, et al. (August 2009). “ER stress controls iron bolism through induction of hepcidin”. Science. 325 (5942): 877-80. Bibcode:2009Sci…325..877V. doi:10.1126/science.1176639. PMC 2923557. PMID 19679815.
- ^ a b c Ritchie RF, Palomaki GE, Neveux LM, olotskaia O, Ledue TB, Craig WY (1999). “Reference distributions for the negative acute-phase serum proteins, albumin, transferrin, and transthyretin: a practical, simple and clinically relevant approach in a large cohort”. J. Clin. Lab. Anal. 13 (6): 273-9. doi:10.1002/(SICI)1098-2825(1999)13:6<273::AID-JCLA4>3.0.CO;2-X. PMC 6808097. PMID 10633294.
- ^ Chua E, Clague JE, Sharma AK, Horan MA, Lombard M (October 1999). “Serum transferrin receptor assay in iron deficiency anaemia and anaemia of chronic disease in the elderly”. QJM. 92 (10): 587-94. doi:10.1093/qjmed/92.10.587. PMID 10627880.
- ^ Ananian P, Hardwigsen J, Bernard D, Le Treut YP (2005). “Serum acute-phase protein level as indicator for liver failure after liver resection”. Hepatogastroenterology. 52 (63): 857-61. PMID 15966220.
External s[edit]
- https://eclinpath.com/chemistry/proteins/acute-phase-proteins/
- Acute-Phase+Proteins at the US National Library of Medicine Medical Subject ings (MeSH)
Источник
Белки острой фазы – это эволюционно консервативное семейство белков, продуцируемых, в основном, в печени в ответ на травму и инфекции.
Ответ острой фазы – это способность организма успешно реагировать на травму и инфекцию, это общие неспецифические реакции на повреждение.
Рост концентрации в плазме белков острой фазы имеет целью помочь иммунной защите, способствуя распознаванию вторгшихся микробов, мобилизации лейкоцитов из циркуляции и повышению скорости артериального кровотока в месте поражения ткани и ее инфицирования. Эти действия способствуют локальному накоплению эффекторных молекул и лейкоцитов в участке воспаления. В сущности, белки острой фазы усиливают местное воспаление и антимикробную защиту. Одновременно белки острой фазы предотвращают воспаление в окружающих тканях путем нейтрализации молекул воспаления, индуцировавших воспаление и поступающих в кровоток. Белки острой фазы предотвращают активацию клеток эндотелия и лейкоцитов в циркуляции. Особенно важную роль белки острой фазы играют в создании иммунной защиты. О важной роли белков острой фазы свидетельствует их короткий период полужизни и широкие функциональные возможности в воспалении, заживлении, адаптации к болевым раздражителям.
Белки острой фазы осуществляют различные функции, способствующие сохранению гемостаза:
– обеспечивают развитие воспаления;
– стимулируют фагоцитоз;
– нейтрализуют свободные радикалы;
– разрушают потенциально опасные для тканей белки.
Комплекс функциональных особенностей белков острой фазы позволяют относить их к медиаторам и ингибиторам воспаления:
- классические компоненты комплемента (С3, С4), многие из которых являются белками острой фазы, играют центральную противовоспалительную роль в иммунитете;
- активация комплемента приводит к хемотаксису клеток воспаления в очаг локализации инфекции, опсонизации инфекционных агентов, изменению проницаемости сосудов и экссудации белков в место воспаления;
- другие белки острой фазы (фибриноген, плазминоген, тканевый активатор плазминогена, урокиназы и ингибитора активатора плазминогена-1) играют активную роль в восстановлении и ремоделировании ткани, проявляют противовоспалительное действие.
- белки острой фазы принимают непосредственное участие во врожденном иммунитете против патогенов;
- повышение уровня СРБ – прогностически неблагоприятный тест при ишемии – СРБ активирует систему комплемента. Повышенный уровень СРБ связан с увеличением риска атеросклероза у человека.
Изменение со временем концентрации белков острой фазы в плазме после повреждения(травмы, ожоги, хирургические вмешательства):
- СРБ повышается с первого дня, через 6-8 часов, пик – 3-й день, потом падает к норме к 6-7 дню. Принадлежит к числу главных белков врожденной иммунной системы, способных распознавать чужеродные антигены. Активирует комплемент, способствуя лизису бактерий и развитию воспаления. Усиливает цитотоксическое действие макрофагов на клетки опухоли и стимулирует высвобождение цитокинов.
- Гаптоглобин, фибриноген. Максимум повышения – к 4-му дню, постепенно падает, норма – к 14-му дню. Фибриноген – белок свертывающей системы крови, он создает матрикс для заживления ран, обладает противовоспалительной активностью, препятствует развитию отека. Гаптоглобин связывает гемоглобин, а образующийся при этом комплекс действует как пероксидаза (фермент, способствующий окислению различных органических веществ перекисями), ограничивает утилизацию кислорода патогенными бактериями.
- С3, С4, церулоплазмин повышается к 5-му дню, постепенно падает, норма – к 14-му дню. Церулоплазмин – протектор клеточных мембран, нейтрализующих активность супероксидного и других радикалов, образующихся при воспалении.
- Трансферрин, апоА-липопротеин падает максимально к 5-му дню, потом постепенное повышение, норма – к 14-му дню. Трансферрин – белок, обеспечивающий транспорт железа по крови. При ООФ его содержание снижается, что приводит к гипосидеремии. Антиферменты – сывороточные белки, которые ингибируют протеолитические ферменты, попадающие в кровь из мест воспаления. К ним принадлежат а-антитрипсин, который подавляет действие трипсина, коллагеназы, эластазы, урокиназы, хемотрипсина, плазмина, тромбина, ренина, лейкоцитарных протеаз. Недостаточность а-антитрипсина приводит к разрушению тканей ферментами лейкоцитов в очаге воспаления.
Уровень белков острой фазы определяется, прежде всего, синтезом и секрецией их печенью.
Синтез белков острой фазы регулируется воспалительными цитокинами (интерлейкин-6, интерлейкин-1 и фактор некроза опухоли).
Роль цитокинов:
- Интерлейкин-1 продуцирует моноциты, макрофаги, эндотелиоциты, нейтрофилы, В-лимфоциты, натуральные киллеры, фибробласты, дендритные клетки кожи, мезенгиальные клетки почек, клетки глии, нейроны.
Синтез м.б. вызван различными факторами:
– микроорганизмами и продуктами их жизнедеятельности;
– антигенами немикробного происхождения;
– органическими и неорганическими соединениями неантигенной природы (соли кремния, желчных кислот, мочевой кислоты, активные компоненты комплемента, нейрогормоны, ионизирующее излучение, перегревание и др.).
Интерлейкин-1 опосредует различные защитные процессы в организме, активируемые при его повреждении, стимулирует иммунную систему (активирует Т-клетки, обладает выраженным действием на центральную нервную систему).
- Интерлейкин-6 секретируется Т-клетками, вызывает конечную дифференцировку В-клеток в плазматические, продуцирующие антитела. Синтезируется макрофагами, фибробластами, моноцитами, Т-клетками, кератоцитами кожи, клетками эндокринных желез, глиальными элементами и нейронами отдельных областей мозга.
Главными стимуляторами являются вирусы, бактерии, эндотоксины, липополисахариды, грибы. Опухолевые клетки, в отличие от нормальных, продуцируют интерлейкин-6 постоянно в отсутствии внешней стимуляции.
- Фактор некроза опухолей обладает мощным противовоспалительным действием, активирует лейкоциты, экспрессирует молекулы адгезии на мембранах эндотелиоцитов, способствует миграции лейкоцитов в межклеточный матрикс, стимулирует продукцию активных метаболитов кислорода, секрецию противовоспалительных цитокинов клетками воспалительной ткани. Способен убивать опухолевые клетки и вызывать геморрагический некроз опухолевого трансплантанта. Ответственен за развитие кахексии при тяжелых хронических заболеваниях.
Врач лабораторной диагностики ЦДЛ
Новополоцкой городской больницы
Л.И.Быкова
Источник
Белки, плазменные концентрации которых увеличиваются (положительные белки острой фазы) или уменьшаются (отрицательные белки острой фазы) в ответ на воспаление .
Белки острой фазы (APP ) представляют собой класс белков , плазма концентрации повышаются (положительные белки острой фазы) или уменьшаются (отрицательные белки острой фазы) в ответ на воспаление . Этот ответ называется реакцией острой фазы (также называемой реакцией острой фазы). Реакция острой фазы обычно включает лихорадку , ускорение периферических лейкоцитов , циркулирующих нейтрофилов и их предшественников. Термины «белок острой фазы» и «реагент острой фазы» (APR) часто используются как синонимы, хотя некоторые APR являются (строго говоря) полипептидами , а не белками.
В ответ на травму , местные воспалительные клетки (нейтрофильные гранулоциты и макрофаги ) секретируют ряд цитокинов в кровоток, наиболее заметными из которых являются интерлейкиныIL1 , и IL6 , и TNFα . печень отвечает, производя множество реагентов острой фазы. В то же время продукция ряда других белков снижается; эти белки , поэтому, называются «отрицательными» реагентами острой фазы. Повышенное содержание белков острой фазы из печени также может способствовать развитию сепсиса .
Важны регуляция синтеза
TNF-α , IL-1β и INF-γ для экспрессии медиаторов воспаления, таких как простагландины и лейкотриены , а также они вызывают выработку фактора активации тромбоцитов и IL-6 . После стимуляции провоспалительными цитокинами , клетки Купфера продуцируют IL-6 в печени и передают его гепатоцитам . ИЛ-6 является основным медиатором секреции АРР гепатоцитами. Синтез АРР также может косвенно регулироваться кортизолом . Кортизол может усиливать экспрессию IL-6 рецепторов в клетках печени и индуцировать IL-6-опосредованную продукцию APP.
Положительные
Положительные белки острой фазы служат (как часть врожденной иммунной системы) различные физиологические функции в рамках иммунной системы . Некоторые действуют, чтобы уничтожить или подавить рост микробов , например, C-реактивный белок , маннозосвязывающий белок , факторы комплемента , ферритин , церулоплазмин , сывороточный амилоид A и гаптоглобин . Другие дают отрицательный отзыв о воспалительной реакции, например серпин . Альфа-2-макроглобулин и факторы свертывания влияют на свертывание , в основном стимулируя его. Этот прокоагулянтный эффект может ограничить инфекцию , улавливая патогены в локальных сгустках крови . Кроме того, некоторые продукты системы свертывания крови могут вносить вклад в врожденную иммунную систему благодаря своей способности увеличивать проницаемость сосудов и действовать как хемотаксические агенты для фагоцитарных клеток .
«Положительный результат» «белки острой фазы:
| белок | иммунная система функция |
|---|---|
| C-реактивный белок | опсонин на микробы (не реагент острой фазы у мышей) |
| амилоид сыворотки Компонент Р | Опсонин |
| Сывороточный амилоид A |
|
| Комплемент факторов | опсонизации , лизиса и скопления клеток-мишеней. Хемотаксис |
| Маннан-связывающий лектин | Маннан-связывающий лектиновый путь активации комплемента |
| Фибриноген , протромбин , фактор VIII , фон Фактор Виллебранда | Факторы свертывания крови , улавливающие вторгшиеся микробы в сгустки крови. Некоторые вызывают хемотаксис |
| Ингибитор-1 активатора плазминогена (PAI-1) | Предотвращает деградацию сгустки крови путем ингибирования тканевого активатора плазминогена (tPA) |
| Альфа-2-макроглобулин |
|
| ферритина | связывания железа , подавления поглощения железа микробами |
| гепсидин | Стимулирует интернализацию ферропортина предотвращает высвобождение железа , связанного с ферритином , в кишечных энтероцитах и макрофагах |
| Церулоплазмин | Окисляет железо, способствуя ферритину , ингибирует поглощение железа микробами |
| Гаптоглобин | Связывает гемоглобин обин , ингибирует поглощение микробами железа и предотвращает повреждение почек |
| Оросомукоид (альфа-1-кислотный гликопротеин, AGP) | Стероид носитель |
| Альфа-1-антитрипсин | Серпин , подавляет воспаление |
| Альфа-1-антихимотрипсин | Серпин, подавляет воспаление |
Отрицательный
«Отрицательные» белки острой фазы уменьшают воспаление. Примеры включают альбумин , трансферрин , транстиретин , ретинол-связывающий белок , антитромбин , транскортин . Уменьшение количества таких белков можно использовать как маркеры воспаления. Физиологическая роль снижения синтеза таких белков обычно заключается в сохранении аминокислот для более эффективного продуцирования «положительных» белков острой фазы. Теоретически снижение трансферрина может быть дополнительно уменьшено за счет активации рецепторов трансферрина , но последнее, по-видимому, не изменяется при воспалении.
Хотя производство C3 (фактора комплемента) увеличивается в печени, концентрация в плазме часто снижается из-за повышенного обмена, поэтому он часто рассматривается как отрицательный белок острой фазы.
Клиническая значимость
Измерение белков острой фазы, особенно С-реактивного белка, является полезным маркером воспаления как в медицинской, так и в ветеринарной клинической патологии . Он коррелирует со скоростью оседания эритроцитов (СОЭ), но не всегда напрямую. Это связано с тем, что СОЭ в значительной степени зависит от повышения фибриногена , реагента острой фазы с периодом полураспада примерно в одну неделю. Таким образом, этот белок будет дольше оставаться в высоком уровне, несмотря на устранение воспалительных стимулов. Напротив, С-реактивный белок (с периодом полураспада 6-8 часов) быстро повышается и может быстро вернуться в нормальный диапазон, если применяется лечение. Например, при активной системной красной волчанке можно обнаружить повышенную СОЭ, но нормальный С-реактивный белок. Это также может указывать на печеночную недостаточность.
Ссылки
Внешние ссылки
- https://eclinpath.com/chemistry/proteins/acute-phase-proteins/
- Acute-Phase + Proteins в Национальной медицинской библиотеке США Медицинские предметные заголовки (MeSH )
Источник